Как построить пептидную связь примеры
Как построить пептидную связь примеры
Пептиды можно рассматривать как продукты конденсации двух или более молекул аминокислот.
Число пептидов, которые могут быть построены из 20 природных аминокислот, огромно.
Образование дипептидов
Две аминокислоты образуют дипептид:
Образование трипептидов
Молекула дипептида, подобно аминокислотам, содержит аминогруппу и карбоксильную группу и может реагировать еще с одной молекулой аминокислоты:
Полученное соединение называется трипептидом.
Процесс наращивания пептидной цепи может продолжаться неограниченно и приводит к веществам с очень высокой молекулярной массой (белкам).
Формулы пептидов обычно записываются так, что свободная аминогруппа находится слева, а свободная карбоксильная группа – справа. Основная часть пептидной цепи построена из повторяющихся участков –СН-СО-NН- и боковых групп R, R’ и т.д.
Структуру пептидов, содержащих большое число остатков аминокислот, записывают в сокращенном виде с использованием обозначений.
Например, строение молекулы вазопрессина – пептида, построенного из 9 аминокислотных остатков, можно изобразить следующим образом:
Структурная формула вазопрессина
Эту же структуру можно изобразить в сокращенном виде с использованием трехбуквенных и однобуквенных обозначений аминокислот:
В этом пептиде остатки цистеина связаны дисульфидными мостиками. Правый конец цепи содержит амидную группу –СО-NН2 вместо карбоксильной.
Номенклатура
При составлении названия дипептида сначала называют аминокислоту, у которой в образовании дипептида участвует группа –СООН. В тривиальном названии этой кислоты последняя буква «н» заменяется буквой «л». Затем прибавляют без изменений тривиальное название аминокислоты, у которой в образовании дипептида участвует группа –NH2.
Любой дипептид имеет свободные амино- и карбоксильную группы и поэтому может взаимодействовать еще с одной молекулой аминокислоты, образуя трипептид. Таким же путем получают тетрапептиды и т.д.
Биологическое значение
Многие пептиды проявляют биологическую активность. Простейший из них – трипептид глутатион, который относится к классу гормонов – веществ, регулирующих процессы жизнедеятельности. Этот гормон построен из остатков глицина, цистеина и глутаминовой кислоты.
Некоторые пептиды (окситоцин, вазопрессин, инсулин) имеют огромное биологическое значение, являются важными гормонами.
Вазапрессин и окситоцин содержат 9 аминокислотных остатков.
Вазопрессин вырабатывается гипофизом и стимулирует сокращение кровеносных сосудов, повышает кровяное давление, а окситоцин стимулирует выделение молока молочными железами.
Инсулин – биологически важный пептид, который построен из двух цепей, состоящих из 21 и 30 α-аминокислотных остатков, которые связаны между собой дисульфидными мостиками. Вырабатывается поджелудочной железой и снижает содержание сахара в крови.
Химические свойства
Основное свойство пептидов – способность к гидролизу. При гидролизе происходит полное или частичное расщепление пептидной цепи и образуются более короткие пептиды с меньшей молекулярной массой или α-аминокислоты, составляющие цепь.
Анализ продуктов полного гидролиза позволяет установить аминокислотный состав пептида. Полный гидролиз происходит при длительном нагревании пептида с концентрированной соляной кислотой.
Последовательность аминокислот в цепи может быть установлена путем частичного гидролиза пептида. Для этого необходимо последовательно, одну за другой, отщеплять аминокислоты от одного из концов цепи и устанавливать их структуру.
Гидролиз пептидов может происходить в кислой или щелочной среде, а также под действием ферментов. В кислой и щелочной средах образуются соли аминокислот.
Ферментативный гидролиз важен тем, что протекает селективно, т.е. позволяет расщеплять строго определенный участки пептидной цепи. Селективный гидролиз может протекать и под действием неорганических реагентов. Так, бромистый циан (BrCN) расщепляет полипептидную цепь только по пептидной связи, образованной карбоксильной группой метионина.
Пептидная связь возникает между аминокислотами при взаимодействии аминогруппы (-NH2) и карбоксильной группы (-СООН). Две соединенные между собой аминокислоты дают дипептид, три – трипепетид и так далее. Более длинные цепи называют полипептиды и белки.
Как образуется пептидная связь
Данный вид образуется при оттягивании электронной плотности с атома водорода аминогруппы одной и атомом кислорода карбоксильной группы другой аминокислоты.
В результате разрываются соединение между N и Н в аминогруппе и между С и ОН в карбоксильной группе. Протон и гидроксильная группа, объединяясь, дают воду. Два аминокислотных остатка – дипептид.
Свойства пептидной связи
Пептидная связь, характерная для первичной структуры белков, не является полностью одинарной. Её длина составляет 0.132 нм. Это среднее значение между значением истинной двойной связью (C = N, 0,127 нм) и значением истинной одинарной связью (C – N, 0,149 нм).
Атомы, непосредственно вступающие во взаимодействие (углерод, азот, кислород, водород) и два атома α-углерода расположены в общей плоскости. Радикальные группы аминокислот и водорода при α-углеродах лежат за пределами плоскости.
Водород и кислород пептидной связи и α-углероды аминокислот находятся в транс-ориентации. Во всех белковых и пептидных молекулах естественного происхождения, аминокислотные R-группы тоже ориентированы в транс-модификацию.
Резонансные формы пептидных связей
В основе феномена резонанса пептидной связи лежит то, что она на 40% является двойной.
В результате этот вид существует в трех формах:
Кетольная (0,132 нм). Когда взаимодействие между атомами азота и углерода стабилизируется и становится полностью одиночной.
Переходная или мезомерная форма с неопределенными, промежуточными характеристиками.
Енольная (0,127 нм). В этой форме электронная плотность переходит с пептидной на связь между углеродом и кислородом, делая её полностью двойной, вследствие атом кислорода становится заряжен частично отрицательно.
Таким образом, причиной резонанса является делокализованность электронной плотности между азотом и углеродом.
Строение пептидной связи
В итоге электронная плотность пептидной группы смещается к кислороду. В результате такого сопряжения выравниваются длины связей внутри радикала.
Структура и формула отражены на картинке:
Методы определения пептидных связей
Качественной является биуретовая реакция. Такое название она получила, так как впервые была проведена для биурета, хоть и не являющегося аминокислотой, но обладающего двумя пептидными связями.
Принцип определения сводится к тому, что аминокислоты, могущие образовать минимум две пептидные связи, в щелочной среде, при добавлении сульфата меди (II), образуют медьсодержащее комплексное соединение фиолетового цвета.
Комплекс меди с биуретом образуется по схеме:
Заключение
Пептидная связь является основой построения белковых молекул, из которых, в конечном итоге, строятся все живые организмы. Особенности её строения и пространственной конфигурации оказали огромное влияние на саму возможность существования жизни на нашей планете.
Последовательность аминокислот в белке определяется другой важнейшей молекулой – ДНК.
Пептидная связь — характеристика, свойства и строение
Пептидная связь возникает между аминокислотами при взаимодействии аминогруппы (-NH2) и карбоксильной группы (-СООН). Две соединенные между собой аминокислоты дают дипептид, три – трипепетид и так далее. Более длинные цепи называют полипептиды и белки.
Образование полипептидной связи внутри клеток идет на рибосомах, при участии ферментов с затратой энергии. Аминокислоты являются мономерами — строительными блоками белков. Для синтеза белка живые организмы используют 20 видов аминокислот.
Как образуется пептидная связь
Данный вид образуется при оттягивании электронной плотности с атома водорода аминогруппы одной и атомом кислорода карбоксильной группы другой аминокислоты.
В результате разрываются соединение между N и Н в аминогруппе и между С и ОН в карбоксильной группе. Протон и гидроксильная группа, объединяясь, дают воду. Два аминокислотных остатка – дипептид.
Свойства пептидной связи
Пептидная связь, характерная для первичной структуры белков, не является полностью одинарной. Её длина составляет 0.132 нм. Это среднее значение между значением истинной двойной связью (C = N, 0,127 нм) и значением истинной одинарной связью (C – N, 0,149 нм).
Атомы, непосредственно вступающие во взаимодействие (углерод, азот, кислород, водород) и два атома α-углерода расположены в общей плоскости. Радикальные группы аминокислот и водорода при α-углеродах лежат за пределами плоскости.
Водород и кислород пептидной связи и α-углероды аминокислот находятся в транс-ориентации. Во всех белковых и пептидных молекулах естественного происхождения, аминокислотные R-группы тоже ориентированы в транс-модификацию.
Резонансные формы пептидных связей
В основе феномена резонанса пептидной связи лежит то, что она на 40% является двойной.
В результате этот вид существует в трех формах:
Кетольная (0,132 нм). Когда взаимодействие между атомами азота и углерода стабилизируется и становится полностью одиночной.
Переходная или мезомерная форма с неопределенными, промежуточными характеристиками.
Енольная (0,127 нм). В этой форме электронная плотность переходит с пептидной на связь между углеродом и кислородом, делая её полностью двойной, вследствие атом кислорода становится заряжен частично отрицательно.
Таким образом, причиной резонанса является делокализованность электронной плотности между азотом и углеродом.
Строение пептидной связи
В итоге электронная плотность пептидной группы смещается к кислороду. В результате такого сопряжения выравниваются длины связей внутри радикала.
Структура и формула отражены на картинке:
Методы определения пептидных связей
Качественной является биуретовая реакция. Такое название она получила, так как впервые была проведена для биурета, хоть и не являющегося аминокислотой, но обладающего двумя пептидными связями.
Принцип определения сводится к тому, что аминокислоты, могущие образовать минимум две пептидные связи, в щелочной среде, при добавлении сульфата меди (II), образуют медьсодержащее комплексное соединение фиолетового цвета.
Комплекс меди с биуретом образуется по схеме:
Заключение
Пептидная связь является основой построения белковых молекул, из которых, в конечном итоге, строятся все живые организмы. Особенности её строения и пространственной конфигурации оказали огромное влияние на саму возможность существования жизни на нашей планете.
Последовательность аминокислот в белке определяется другой важнейшей молекулой – ДНК.
Строение аминокислот. Изоэлектрическая точка. Характеристика пептидной связи
Даже и не знаю с чего начать, давайте попробуем вот так. Белки — это полимерные молекулы, которые состоят из молекул поменьше — мономеров. Этими мономерами будут аминокислоты. Поэтому, если нам хочется построить дом, то сначала нужно разобраться с кирпичами, правильно? Вот в этой статье и будем разбираться с аминокислотами: какие они бывают, сколько их и какие у них свойства. Дальше синтезируем пептид и определим — почему некоторые молекулы называются пептидами, а другие белками. Поймем почему про пептидную связь пишут, что она частично-двойная. А в конце небольшой подарок — торсионные углы. Вроде неплохо получилось? Тогда поехали.
Строение аминокислот
По названию все понятно, аминокислота — это молекула, которая содержит аминогруппу и карбоксильную группу. Но посмотрите на центральный углерод, что за бабник? У него целых четыре разных заместителя — водород, аминогруппа, карбоксильная группа и радикал. Он называется…. Альфа-углерод, такой альфа-самец прямо.
Такое общее строение у всех аминокислот, которые входят в состав белков, но они кое-чем отличаются. Да-да, радикалом. Основных аминокислот — 20 штук, хотя если честно, то 19. А если еще честнее, то их больше, но не будем путаться. У одной аминокислоты особенное строение, она даже не аминокислота вовсе, а иминокислота. Вот наша легенда — пролин.
Вернемся к различиям между аминокислотами. Есть несколько классификаций радикалов, но мы возьмем самую полезную для нас — по полярности. А если говорить простыми словами, то по растворимости радикала в воде. И тут все очень логично — радикалы делятся на неполярные и полярные. Первые нерастворимы в воде, а вторые растворимы. Когда будем говорить о строении белка, то поймем почему нас интересует только эта классификация.
Неполярные радикалы аминокислот
У этих ребят нет групп, которые могут образовать водородные связи с водой, поэтому они нерастворимы. Вместо этого у них есть алифатические и ароматические группы. Радикалы выделены фиолетовым цветом.
Опа, а глицин то получается не альфа-самец, у него два одинаковых заместителя — водороды.
Полярные радикалы аминокислот
Перед этим остановимся на одной вещичке. Я писал формулы аминокислот так, как будто они не находятся в растворе. Но если мы заглянем в клетку, pH в цитоплазме которой 7 и 0, то увидим такую картину.
Полярные радикалы можно разделить на две группы: полярные незаряженные и полярные заряженные.
В этих аминокислотах есть сильно электроотрицательные атомы — азот, кислород и сера. С их помощью молекулы образуют водородные связи и растворяются в воде. Но заряда у них нет.
Заряд у радикала может быть положительным или отрицательным, поэтому здесь небольшое деление.
Кстати, лучше растворимы в воде заряженные радикалы. Но разница между полярными заряженными и незаряженными не слишком большая. И еще одно — аспартат и глутамат это название аспарагиновой и глутаминовой кислот в растворе.
Аминокислоты делятся на полярные и неполярные. Полярные аминокислоты могут быть заряженными или незаряженными.
Аминокислоты называли по месту их выделения или физическим свойствам, поэтому у них такие странные названия. Гликос с греческого — сладкий, вот и глицин сладковат. Так что придется зазубрить это.
Изоэлектрическая точка
Вы уже заметили, что у аминокислот есть положительная и отрицательная части. Не так много молекул имеют такую особенность. Так что аминокислоты — это такой гибрид, поэтому их так и назвали — гибридные ионы. Правда на немецком…. А звучит это так: «Цвиттер-ион». Но как всегда есть один нюанс — у гибридного иона общий заряд молекулы равен нулю.
И вы уже смекнули, что не у всех аминокислот будет общий заряд равен нулю. Для неполярных и полярных незаряженных аминокислот это верно, но че делать с заряженными? До этого мы разбирали заряд аминокислот в клетке, то есть при нейтральном pH. Но что будет с ними, если поместить их в другие значения среды, например, в сильнощелочную или кислотную? Аминокислоты будут менять свой заряд и сейчас посмотрим как.
Думаю, что нужно кое-что уточнить. Вы понимаете, что эти реакции обратимы. Когда я добавляю кислоту или щелочь, неважно, то я смещаю реакцию в какую-то сторону. Пусть я добавляю кислоту. С каждой каплей реакция смещается в сторону образования глицина +1, но только при pH равном 2,34 в растворе будет большая часть глицина +1. Хотя на pH +3 большая часть будет глицина с зарядом 0. Надеюсь, что понятно объяснил.
Как же назвать pH при котором происходит переход из одной формы в другую? Очень просто, показатель константы диссоциации или pKa. Химики не корите, не слишком точно конечно, но запомнить легче. Получается, что в молекуле глицина pKa карбоксильной группы=2,34, а pKa аминогруппы=9,6. Я написал про молекулу глицина, потому что в остальных аминокислотах значения немного отличаются.
А теперь о том, ради чего все это затевалось — изоэлектрическая точка.
Изоэлектрическая точка — это pH среды, при которой заряд молекулы равен нулю. Да, вот так вот просто. Ее, кстати, можно посчитать — для этого нужно сложить pKa двух ближних функциональных групп и поделить на их количество. А их количество — две.
Сделаем тоже самое с молекулами посложнее, начнем с гистидина.
У гистидина есть заряженная группа, поэтому у него побольше вариантов заряда, чем у глицина. Мы видим, что у гистидина карбоксильная группа присоединяет водород при pH =1,82, а аминогруппа отдает протон водорода при pH=9,17. Вот про эти отличия я и говорил до этого, но так-то они не слишком большие. Радикал же отдает протон водорода при pH=6.
Сделаем тоже самое с глутаматом.
Думаю, что смысл понятен. У каждой аминокислоты своя собственная изоэлектрическая точка. Точки уже давно подсчитаны — достаточно найти их в интернете.
Сделаем красивый вывод:
Любая аминокислота цвиттер-ион, но только в изоэлектрической точке
Зачем это нужно? Ну давайте посмотрим. Мы знаем, что каждая аминокислота несет определенный заряд, но этот заряд меняется от pH среды. Если мы поместим аминокислоты в нейтральную среду и закинем туда катод и анод, то положительно заряженные аминокислоты направятся к аноду, а отрицательные к катоду. Остальные аминокислоты можно будет разделить с помощью изменения pH среды, ведь в изоэлектрической точке у аминокислоты не будет заряда. Нет заряда — нет движения к катоду или аноду, аминокислота стоит на месте. Вот мы и разделили аминокислоты в растворе, можно их изучить.
Образование пептидов
Теперь давайте соединим между собой парочку аминокислот, пусть это будет глицин и аланин. Соединяем их с помощью реакции дегидратации — отщепляем молекулу воды и получаем пептид.
Какие группы вступали в реакцию? Да, аминогруппа и карбоксильная группа. Получается, что пептидная связь — это связь между аминогруппой одной аминокислоты с карбоксильной группой другой аминокислоты. Так как соединены две аминокислоты, то название молекулы — дипептид. Ничего не мешает мне присоединить еще одну.
И это уже трипептид. Если соединены до 10 пептидов, то это олигопептид. От 10 до 50 — полипептид, ну а если больше 50, то это белок. Как видите реакция обратима, можно провести гидратацию по пептидной связи и пептид разрушится. На самом деле реакция гидратации идет намного лучше, а вот для дегидратации нужен источник энергии — АТФ, и рибосомальная РНК. Так что для синтеза пептидов/белков организм неплохо так тратится.
Ну и вы заметили, что я располагаю радикалы с разных сторон — то сверху, а то снизу. Это транс положение, оно более устойчиво, но можете писать как хотите.
Белок — это пептид, который содержит более 50 остатков аминокислот
Пептидная связь
У пептидной связи есть свои секретики, но мы не дадим ей хранить их просто так. Главный секрет в том, что двойная связь находится не у кислорода, а у азота… Хотя это не совсем двойная связь, но близка к ней. Как же это происходит? У азота есть неподеленная электронная пара, электроны могут перейти от азота к кислороду, а двойная связь перейдет от кислорода к азоту — неплохой такой обменчик. Это явление называется резонанс пептидной связи, именно из-за него во всех учебниках пишут про «частично-двойной характер пептидной связи».
Так как все углы по 120 градусов, то все 6 атомов — 3 углерода, азот, водород и кислород, лежат в одной плоскости, как будто на ладошке. За счет того, что углерод и азот образуют две связи — одну пи и одну сигму, вращение вокруг этих связей практически невозможно. Но об этом чуть позже, сейчас давайте упростим эту схему.
Это мы сделали только с одной пептидной связью, но что если добавить вторую? Получится кое что интересненькое…
Следующая пептидная связь такая же, как и предыдущая. Получается, что опять 6 атомов лежат в одной плоскости, вы видите, что один атом углерода принадлежит сразу к двум плоскостям и это удивительно! Можно даже подумать, что все эти пептидные связи будут лежать в одной и той же плоскости, но это не так, а виной этому — вращение вокруг связей.
Диэдральные или торсионные углы
Название пугающее, но сейчас как устроим этим углам! Так, мы уже говорили о том, что вокруг пептидной связи не повращаться из-за того, что она частично двойная. Но ведь есть и другие связи, вокруг которых можно устроить веселуху.
Понимаю, что представить это не так уж и легко, но можно попробовать сделать! Получится конечно не совсем так, но принцип поймем. Возьмем ручку и два колпачка, засунем бумажку под каждый колпачок и начнем крутить. Условимся, что мои пальцы — альфа-углеродный атом, то есть место пересечения двух плоскостей.
Теперь мы поняли, как происходит вращение, но это еще не все. Существуют определенные углы между плоскостями и всего их два. Представьте, что нам захочется найти угол между углеродами, у которых карбоксильная группа, двух плоскостей. Или угол между двумя атомами азота, опять же, двух разных плоскостей. Задачка кажется сложной… Но перед этим, а зачем я вообще мучаю вас этим? Дело в том, что когда мы дойдем до конформации белковых молекул, то благодаря этим углам мы поймем: как и почему образуется альфа-спираль, тоже самое с бета-складчатостью. Так что потерпите немного!
Если посмотреть на эту схему, то можно кое-что прикинуть: если мы будем вращать связь между N и C, то углерод с карбоксильной группой изменит положение относительно углерода другой плоскости, а вот азот останется на том же месте — угол между двумя азотами не изменится. А вот если начнем вращать связь между C и C, то все будет наоборот: угол между азотами изменится, но вот углероды с карбоксильной группой останутся на месте. Сложновато, но чуть дальше я дам пространственную картинку. Пока что мы пришли к выводу, что связь между N и C влияет на угол между углеродами — этот угол называется фи. А вот связь между C и C влияет на угол между атомами азота — угол пси.
Теперь можно и добавить атомы водорода в схему, они скоро нам понадобятся.
Торсионные углы в пептидах. Первая картинка с https://proteopedia.org/wiki/index.php/Tutorial:Ramachandran_principle_and_phi_psi_angles
А теперь главный вопрос — как измерить эти углы? Хорошо, что уже это придумали… И мы можем сделать это вместе — заходите сюда и поехали! Первым делом нам нужно перевернуть молекулу так, чтобы расположить атом углерода с карбоксильной группой сверху. Зачем такие выкрутасы? Расскажу позже. А теперь посмотрим прямо в альфа атом углерода, да так что за ним спрятался азот. Как-то это странно звучит, но давайте попробуем.
Еще это можно посмотреть графически с помощью проекций Ньюмана.
Так, повторим что такое угол фи — это угол между двумя карбоксильными атомами углерода. На рисунке уже их видно.
Поняли зачем так крутили молекулу? Да, просто так нам удобнее смотреть угол. А теперь начнем вращать и посмотрим как меняются углы.
Угол пси по такой же логике. Крутим молекулу, чтобы атом азота оказался сверху и смотрим прямо в альфа атом углерода.
Еще разок построим проекцию Ньюмана, она немного отличается, и сразу же отметим углы.
Думаю, что принцип понятен. Дальше можете покрутить сами, правильно? Я не сказал про одно большое «НО» — не каждый угол возможен, так как у атомов есть электронные оболочки, которые заряжены отрицательно. Если электронные оболочки подходят слишком близко, то они отталкиваются и угол меняется. Какие углы возможны? Для этого еще разок зайдите сюда и включите на панельке справа силы Ван-дер-Вальса и show clashes.
Подробнее о влиянии этих углов в следующей статье.
Хочешь задать вопрос, похвалить или наговорить гадостей? Тогда залетай в телегу. Там ты сможешь предложить новый формат или разбор темы. А если серьёзно, то эти статьи пишутся для вас, поэтому мне важна обратная связь.